Анатомо-Лексикон

Трипсиноген

Визначення - що таке трипсиноген?

Трипсиноген є неактивним попередником, т. Зв Профермент, фермент, що виробляється в підшлунковій залозі, називається підшлунковою залозою. Разом із залишковим секретом підшлункової залози, так званою підшлунковою залозою, профермент трипсиноген виділяється по протоках підшлункової залози в дванадцятипалу кишку, частина тонкої кишки. Тут відбувається активація ферменту трипсину.

Цей фермент називається "Гідролаза"класифікована, тобто здатна розщеплювати зв'язки між окремими амінокислотами. Цей процес відбувається в Тонка кишка натомість він розщеплює білки, що потрапляють з їжею, на менші фрагменти амінокислот, що дозволяє їм всмоктуватися в організм.

Як відбувається активація трипсину?

Активація трипсиногену до трипсину може відбуватися двома різними способами. В обох напрямках активація відбувається не в області підшлункової залози або її проток, а лише в області дванадцятипалої кишки, частини тонкої кишки.

Інший фермент необхідний для однієї можливості активації трипсину. Цей фермент виробляється в межі кисті, тобто поверхневих клітинах дванадцятипалої кишки. Це називається Ентеропептидаза або Ентерокіназа. Фермент належить до числа Гідролази класифіковані. Це означає, що вони можуть оборотно розщеплювати сполуки окремих амінокислот, які надають проферменту трипсиногену свою структуру, споживаючи молекули води. Коли трипсиноген активується до трипсину, ланцюг із шести амінокислот, так званий гексапептид, відщеплюється від проферменту трипсиногену під час споживання води. Це призводить до укороченого ланцюга амінокислот порівняно з попереднім. Процес називається обмежений протеоліз. Однак фермент зараз знаходиться у своїй активній формі і може розщеплювати подальші ланцюги амінокислот, щоб мати можливість розщеплювати та перетравлювати білки.
Другий варіант активації трипсиногену до трипсину представлений вже активним ферментом трипсином. Трипсин може не тільки розщеплювати чужорідні білки на менші амінокислотні ланцюги, але також може скоротити власні проферменти організму, такі як трипсиноген, на кілька амінокислот. Трипсин особливо любить розщеплюватися після шостої амінокислоти трипсиногену. Це означає, що гексапептид відщеплюється, що перетворює трипсиноген в його активну форму - трипсин. На додаток до трипсиногену, активний трипсин може перетворити ще три ферменти, важливі для травлення, в свою активну форму. Два фактори, які спочатку не є очевидними, також важливі для активації. З одного боку, ефект трипсину особливо хороший при дещо базовому значенні рН від 7 до 8, що означає, що трипсиноген все активніше активується. З іншого боку, трипсиноген виділяється в підшлунковій залозі за допомогою інгібітора трипсину. Це запобігає передчасній активації в підшлунковій залозі і руйнується лише в дванадцятипалій кишці.

Де виробляється трипсиноген?

Профермент трипсиноген приблизно сформульований у підшлунковій залозі. Це брехня через верхню частину живота зліва від живота. Підшлункову залозу ще можна розділити на дві частини:

ендокринна частина виробляє подібні гормони інсулін для регулювання цукрового балансу, який працює в організмі.
екзокринна частина, який становить основну частину підшлункової залози, виробляє підшлункову залозу, яка є проферментом Трипсиноген містить і відіграє важливу роль у травленні.

Вас також можуть зацікавити: Функції підшлункової залози

Які нормальні значення?

Оскільки трипсиноген, як правило, передається безпосередньо в тонкий кишечник через протоки підшлункової залози, у крові зазвичай немає трипсиногену, що означає, що нормальні показники близькі до нуля.

Якщо справа в тому, що трипсиноген виявляється в крові, знахідка в будь-якому випадку говорить про патологічний процес. Ось, наприклад, гостра Панкреатит і a Кістозний фіброз розглянутий.Трипсин тестується в рамках скринінгу новонароджених.

Яке відношення трипсиноген має до муковісцидозу?

При муковісцидозі, який також називають муковісцидозом, мутація геному змінює склад секрету із залоз, які виділяють свій секрет на поверхню тіла, таку як кишечник. Секрет стає значно в’язким, а це означає, що він може виділятися повільніше.

Це особливо критично у випадку підшлункової залози. Через більш тривалий час перебування в проходах підшлункової залози секрет має посилений ефект всередині органу. Оскільки трипсиноген також активізується до трипсину, відбувається перетравлення власного тіла, що може призвести до гострого панкреатиту.

Додаткову інформацію по темі можна знайти тут: Кістозний фіброз

Що таке трипсин?

Трипсин - це фермент, що виникає з неактивного попередника, проферменту трипсиногену, і відіграє важливу роль у перетравленні білків. Профермент трипсиноген походить з екзокринної частини підшлункової залози. Цей профермент активується двома різними способами. З одного боку, амінокислотний ланцюг, що складається з шести амінокислот, розщеплюється за допомогою ферменту ентеропептидази. З іншого боку, трипсин може активуватися сам. Тут також розщеплюється амінокислотний ланцюг, що складається з шести амінокислот. Активний трипсин також може виробляти три проферменти Прокарбоксипептидази, Проамінопептидази і Хімотрипсиноген перетворюються в свої три активні ферменти, відщеплюючи амінокислотний ланцюг. Ці три ферменти також беруть участь у перетравленні білків.

Трипсин класифікується як фермент під категорією Гідролази класифіковані. Це означає, що вони можуть оборотно розщеплювати зв’язки між амінокислотами, споживаючи воду. Здатність розщеплювати амінокислотні ланцюги досягає максимуму в дещо базовій підшлунковій залозі зі значеннями рН від 7 до 8. Ця властивість необхідна для процесу травлення.

Після ферментів у слині рота трипсин є другим етапом розщеплення білків.Фермент не розщеплює амінокислотний ланцюг білків ззовні, а ділить весь ланцюг на кілька невеликих фрагментів, які потім укорочується іншими ферментами, щоб вони могли всмоктуватися в організм через слизову оболонку кишечника.

Більше інформації можна знайти тут: Трипсин

Що відбувається з дефіцитом трипсину?

При нестачі трипсину травлення білків порушується. Далі в організм всмоктується менше амінокислот. Оскільки деякі амінокислоти є життєво важливими для людського організму, оскільки вони не можуть бути вироблені ні модифікацією існуючих амінокислот, ні їх власним синтезом, симптоми дефіциту виникають через деякий час, що може мати серйозні наслідки, якщо їх не лікувати.

Крім того, може трапитися так, що в організмі використовуються запаси амінокислот, такі як білки в м’язах, що призводить до втрати ваги та зниження стійкості.

Дефіцит антитрипсину альфа-1

Дефіцит альфа-1 антитрипсину часто спричинений генетичним дефектом. Альфа-1-антитрипсин - це фермент, який пригнічує функцію інших ферментів. Ферменти, які інгібуються, зазвичай мають завдання розщеплення білків, що призводить до втрати ними своєї функції. Таким чином, альфа-1-антитрипсин також може використовуватися як Інгібітор протеїнази позначені.

Ферменти, які інгібуються альфа-1 антитрипсином, в основному виникають при запальних процесах і є головним чином Хімотрипсин, трипсин, плазмін, еластаза і Тромбін.

Інгібування еластази тут має особливе значення. Як правило, еластаза розщеплює еластин, який в основному знаходиться в легенях. Еластин - це структурний білок, який значною мірою відповідає за еластичність легенів. Якщо бракує інгібіторів еластази, таких як альфа-1-антитрипсин, це може призвести до збільшення активності еластази в легенях. Тут, як і скрізь в організмі, еластаза розщеплює білки, але це впливає на власні тканини організму в легенях. Це призводить до масивного пошкодження легеневої тканини, що неминуче обмежує функції легенів. Симптоми, що розвиваються від нього, включають Кашель, задишка і звуження дихальних шляхів. Крім того, печінка, яка головним чином відповідає за вироблення еластази, може виявляти підвищені показники в печінці і додатково пошкоджуватися внаслідок застійних процесів у жовчі.

Більше інформації можна знайти тут: Дефіцит антитрипсину альфа-1